出国看病：酪氨酸磷酸化调控着胞内蛋白质信号的定位和功能

一项研究显示，在遗留下来的未解决的生化问题中，更重要的恐怕就是生长因子受体的激酶作用。这些受体上酪氨酸残基的磷酸化与传递信号重要么，或者只是一个无关的小插曲？如果这种磷酸化是重要的，那么它是如何激活下游复杂的信号通路的呢？

出国看病机构爱诺美康介绍，两种机制似乎能够解释这一问题。首种认为受体偶联的酪氨酸激酶能够磷酸化一系列靶蛋白。这种共价修饰可以改变蛋白质的三维构象（立体化学），即可使每种蛋白质处于活化状态，以便信号级联中的信号能传递下去。这种模型意味着受体分子自身的磷酸化是信号转导中第二重要的事情。

另一种模型认为，生长因子结合后引起的受体胞内区磷酸化可影响它们下游信号分子的定位，而不是它们的活性。一旦它们重新定位于胞质内的新位点，这些下游分子就可向胞内的其他靶点释放信号。

出国看病机构爱诺美康介绍，结果显示，第二种模型，包含蛋白质的重新定位被证明是更加重要的。对Src蛋白结构的分析给予了我们更明确的提示。研究人员发现了3种不同的氨基酸序列结构域，每一 种都既存在于Src蛋白中，又存在于其他的无关蛋白质中。这些序列被称为Src的同源结构域1、2、3 (SHI、SH2、SH3)，对于解开受体信号通路这个谜题起了关键的作用。

Src蛋白的SH1结构域代表它的催化结构域，并且和Src构型相似的所有受体酪氨酸激酶和非受体酪氨酸激酶中都存在相似的结构域。这个共有的序列表明所有这些激酶 具有共同的进化起源。

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