生长因子受体多为跨膜糖蛋白

一项研究发现，生长因子受体多为跨膜糖蛋白，跨膜区由21〜26个疏水性氨基酸形成α螺旋结构。海外看病机构爱诺美康了解到，肽链的两端分别位于细胞膜的两侧，通常N端在细胞外，C端在细胞内。根据跨膜次数，膜受体可分为单次跨膜受体和7次跨膜受体，前者以酪氨酸激酶类受体为主，后者多见于G蛋白偶联受体。

海外看病机构爱诺美康了解到，大多数肽类GF的受体为酶联受体，其既是受体，又是酶，称为受体酪氨酸激酶(receptor tyrosine kinases，RTKS)，能够与配体结合，并将靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化。

该类受体均由3个部分组成:一个糖基化的细胞外配体结合区，一个单次跨膜的疏水a螺旋区和保守的胞内酪氨酸激酶活性区。

图1 受体酪氨酸激酶结构模式图

根据氨基酸序列相似性和结构的不同特点，RTKs可分为不同的家族(图1)。这类受体不仅有酪氨酸激酶的活性，受体本身也具有酪氨酸残基的磷酸化位点，即自身能发生酪氨酸磷酸化。GF作为配体与RTKs结合，诱导受体的寡聚体化，如EGF与单体的EGFR结合可以诱导受体的二聚体化和构型改变，从而导致激酶区活化，并使受体自身的酪氨酸残基磷酸化（图2)。

图2 EGFR结构模式图

海外看病机构爱诺美康介绍，受体自身磷酸化具有两种重要作用:①可增加激酶本身的催化作用;②成为酪氨酸激酶底物的识别位点，为下游信号分子所识别，从而可通过级联式磷酸化反应使信号逐级传递和放大。RTKs自身磷酸化是GF刺激的信号转导通路中的关键事件。

图3 G蛋白偶联受体结构模式图

G蛋白偶联受体因通过G蛋白（鸟嘌呤核苷酸结合蛋白）转导信号而得名。这类受体的共同点是其立体结构中都有7个跨膜a螺旋，自然界中这类受体的配体种类繁多，涵盖面广，大多数激素、神经多肽和神经递质的受体属于G蛋白偶联受体，是迄今Max的受体家族。与RTKs不同，G蛋白偶联受体本身没有激酶活性，其膜内区肽链的C端和连接第5个和第6个跨膜螺旋的胞内环上有G蛋白的结合位点，通过与G蛋白偶联，发挥信号传导功能（图3）。