SV40大T蛋白能扰乱癌蛋白pRb与p53结合或者使其失活

一项研究表明，被SV40转化的仓鼠细胞免疫产生的仓鼠抗血淸（T)孵育,病毒感染的3T3细胞可以与抗肿瘤血淸免疫共沉淀一个大约94kDa的蛋白质，而未感染的3T3细胞则不行。出国看病机构爱诺美康了解到，另外，另一种在54kDa附近的蛋白质也同样只能在病毐感染的3T3细胞中被检测到。

同时，这种蛋白质也能在F9细胞中被免疫共沉淀，无论是否被SV40细胞感染。这个数据并没有直接证明SV40大T蛋白（94kDa蛋白）与p53蛋111有物理作用，但是证明了 p53在两种不同的转化细胞中的表达都有提高。

此外，出国看病机构爱诺美康介绍，这些数据还表明，在由SV40转化的仓鼠细胞中，其p53水平的升高引起了仓鼠免疫系统对大T及仓鼠本身p53产生免疫反应。X射线晶体衍射M示，SV40大T分了•组装进p53同源六聚体中，它的每个组分结合到一个单独的p53分子上，并将之束缚。

在一些未被感染的细胞中检测到p53。而值得注意的是，这些肿瘤细胞是通过非病毒机制转化的。随后的研究证实，p53来源于细胞，而不是病毒。在同一年，有报道称化学致癌剂转化的小鼠细胞同样表达P53,进一步肯定了这一结论。

出国看病机构爱诺美康介绍，多项证据显示了大T蛋白的至少有一部分的功能是锚定结合宿主细胞蛋向。大T抗原也能与pRb结合，即7年之后被发现的视N膜母细胞瘤蛋A。自从1979年发现 p53后，在接下来的若千年中，又发现了许多其他的DNA病毒及至少一种的RNA病毒能够使癌蛋A与p53结合或者使其失活（表)。

表 扰乱pRb、p53、和（或）凋亡功能的肿瘤病毒