Has家族的蛋白质在癌症发展过程中作用的研究

一项研究显示，蛋白质的翻译后修饰，使某些化学基团与蛋白质链中，特定的氨基酸残基共价结合。美国就医机构爱诺美康了解到，这些修饰分子主要包括磷酸、糖基、甲基、乙酰和脂质基团。因此，大部分细胞表面蛋白的胞外区域和几乎所有的分泌蛋白都是糖基化的，具有一个或多个共价结合糖侧链。

美国就医机构爱诺美康了解到，Has家族的蛋白质定位于胞质，并且在癌症发展过程中发挥重要的作用，就包含结合在羧基端的脂基团。另一种同样重要的翻译后修饰是蛋白酶对蛋白质的裂解，该酶具有在特定位点切断氨基酸链的能力。相应地，结果得到成熟形式的蛋白质比起初合成的形式更短一些。

随着合成的完成，很多蛋白质被指派到细胞内的特定位置，或者被分泌至胞外。这些蛋白质被分派至哪个目的地由新合成蛋白质的短氨基酸序列（寡肽）指定，后者就如同邮寄地址，以确保这些蛋白质被投递到特定的胞内位点。

美国就医机构爱诺美康介绍，人体中存在多少种不同的蛋白质？虽然有人尝试评估出人类基因的总数（略多于21000个），但是想要从中推测出人类基因组所编码的不同蛋白质的总数仍然非常困难。

更简单的评估方法是假设每个基因都仅仅编码一种蛋白质。但是，这种假设是过于简单的，因为它忽略了由一个基因转录得到的pre-mRNA可能具有几种选择性拼接模式，从而结果得到多种不同结构的mRNA编码不同的蛋白质。因此，在某些细胞中，某一基因产生的mRNA分子可能包含一些外显子，而在另一些细胞中，这些外显子却被剪切了。这种选择性剪接模式能够产生不同结构的mRNA和蛋白质编码序列。

其中一个更极端的例子是，人们发现某个果蝇基因通过各种不同的pre-mRNA拼接机制能够产生38016种不同的mRNA及蛋白质。人类的基因组中也同样存在具有复杂拼接机制的基因。

蛋白质复杂性的另外一个层面源于蛋白质的翻译后修饰。转运至细胞表面的蛋白质和以可溶性形式释放至胞外的蛋白质在糖基化过程中通常被修饰添加各种糖基，而胞内蛋白质则通常经历其他类型的化学修饰。存在于细胞增殖调控信号转导通路中的蛋白质通常被磷酸化，磷酸基团通过共价键与丝氨酸、苏氨酸或者酪氨酸残基相连5磷酸化通常会影响这些蛋白质的某些功能。

类似的，围绕在DNA周围、控制RNA聚合酶合成hnRNA的组蛋白则通常被曱基化、乙酰化和磷酸化修饰，以及更加复杂的翻译后修饰。

构成蛋白质的多肽链在其合成后也可能在特定的位点发生断裂，通常会产生较小的蛋白质，显示出与前体蛋白质不同的功能。随后我们将描述信号是如何通过蛋白酶的作用在细胞中传递的。在这些情况下，蛋白质A可能会切割蛋白质B,从而激活其蛋白酶活性；由此荻得的蛋白质B则可能进一步切割蛋白质C等。总的来说，选择性剪接和翻译后修饰产生了更多不同的蛋白质分子。